John Howard Northrop, (geboren op 5 juli 1891, Yonkers, NY, VS - stierf op 27 mei 1987, Wickenberg, Ariz.), Amerikaanse biochemicus die (samen met James B. Sumner en Wendell M. Stanley) de Nobelprijs voor Chemie ontving in 1946 voor het succesvol zuiveren en kristalliseren van bepaalde enzymen, waardoor hij hun chemische aard kon bepalen.
Northrop volgde zijn opleiding aan de Columbia University, waar hij in 1915 promoveerde op de scheikunde. In de Eerste Wereldoorlog was hij kapitein bij de Chemical Warfare Service van het Amerikaanse leger.
Tijdens de Eerste Wereldoorlog deed Northrop onderzoek naar fermentatieprocessen die geschikt zijn voor de industriële productie van aceton en ethylalcohol. Dit werk leidde tot een studie van enzymen die essentieel zijn voor de spijsvertering, ademhaling en algemene levensprocessen. In die tijd was de chemische aard van enzymen onbekend, maar door zijn onderzoek kon Northrop vaststellen dat enzymen de wetten van chemische reacties naleven. Hij kristalliseerde in 1930 pepsine, een spijsverteringsenzym dat aanwezig is in maagsap, en ontdekte dat het een eiwit is, waarmee hij het geschil over wat enzymen zijn oploste. Met dezelfde chemische methoden isoleerde hij in 1938 het eerste bacteriële virus (bacteriofaag), waarvan hij bewees dat het een nucleoproteïne was. Northrop hielp ook bij het isoleren en bereiden in kristallijne vorm van pepsine inactieve precursor pepsinogeen (dat wordt omgezet in het actieve enzym door een reactie met zoutzuur in de maag); de spijsverteringsenzymen van de alvleesklier trypsine en chymotrypsine; en hun inactieve voorlopers trypsinogeen en chymotrypsinogeen.
Northrop was eerst assistent bij en daarna lid van het Rockefeller Institute for Medical Research in New York City van 1916 tot aan zijn pensionering in 1961, toen hij emeritus hoogleraar werd. Hij was ook gasthoogleraar bacteriologie en biofysica aan de University of California in Berkeley (1949–58). Zijn boek Crystalline Enzymes (1939) was een belangrijke tekst.
